Химия

Ферментативная кинетика

Начальные скорости ферментативных реакций: предельная скорость, константа оборота, каталитическая эффективность и модели обратимого ингибирования. Расчёты с условиями применимости, примерами и задачами.

5 формул

Таблица формул

Формула	Запись	Тема	Для чего нужна
Уравнение Лайнуивера — Бёрка для ферментной кинетики	$\frac1{v_0}=\frac{K_m}{V_{max}}\frac1{[S]_0}+\frac1{V_{max}}$	Химическая кинетика	Уравнение Лайнуивера — Бёрка преобразует гиперболическую зависимость начальной скорости ферментной реакции от концентрации субстрата в прямую в двойных обратных координатах. По её наклону и пересечению с осью находят параметры модели.
Каталитическая константа фермента: расчёт kcat	$k_{cat}=\frac{V_{max}}{[E]_{T}}$	Химическая кинетика	Каталитическая константа kcat — отношение предельной скорости ферментной реакции к общей концентрации активных каталитических центров. Она выражает число оборотов на центр в единицу времени при насыщении субстратом в принятой модели.
Бесконкурентное ингибирование фермента: скорость и Km	$v_0=\frac{V_{max}[S]_0}{K_m+\alpha^{\prime}[S]_0},\quad \alpha^{\prime}=1+\frac{[I]}{K_i^{\prime}}$	Химическая кинетика	При бесконкурентном ингибировании ингибитор связывается с комплексом фермента и субстрата. В простой обратимой модели кажущиеся Vmax и Km уменьшаются в одинаковое число раз, определяемое концентрацией ингибитора.
Каталитическая эффективность фермента kcat/Km	$\frac{k_{cat}}{K_m}=\frac{V_{max}}{[E]_T K_m}$	Химическая кинетика	Отношение kcat/Km характеризует начальную скорость ферментной реакции при низкой концентрации субстрата в модели Михаэлиса — Ментен. Оно связывает скорость с концентрациями активных центров и субстрата.
Чистое неконкурентное ингибирование фермента	$v_0=\frac{V_{max}[S]_0}{(1+[I]/K_i)(K_m+[S]_0)}$	Химическая кинетика	При чистом неконкурентном ингибировании ингибитор одинаково связывается со свободным ферментом и комплексом фермент — субстрат. В простой обратимой модели Vmax уменьшается, а кажущееся Km остаётся прежним.