Химия: темы
Химическая кинетика
Скорость реакции, порядок, механизм, активация и ферментативная кинетика.
5 формул
Таблица формул
| Формула | Запись | Тема | Для чего нужна |
|---|---|---|---|
| Уравнение Лайнуивера — Бёрка для ферментной кинетики | $\frac1{v_0}=\frac{K_m}{V_{max}}\frac1{[S]_0}+\frac1{V_{max}}$ | Химическая кинетика | Уравнение Лайнуивера — Бёрка преобразует гиперболическую зависимость начальной скорости ферментной реакции от концентрации субстрата в прямую в двойных обратных координатах. По её наклону и пересечению с осью находят параметры модели. |
| Каталитическая константа фермента: расчёт kcat | $k_{cat}=\frac{V_{max}}{[E]_{T}}$ | Химическая кинетика | Каталитическая константа kcat — отношение предельной скорости ферментной реакции к общей концентрации активных каталитических центров. Она выражает число оборотов на центр в единицу времени при насыщении субстратом в принятой модели. |
| Бесконкурентное ингибирование фермента: скорость и Km | $v_0=\frac{V_{max}[S]_0}{K_m+\alpha^{\prime}[S]_0},\quad \alpha^{\prime}=1+\frac{[I]}{K_i^{\prime}}$ | Химическая кинетика | При бесконкурентном ингибировании ингибитор связывается с комплексом фермента и субстрата. В простой обратимой модели кажущиеся Vmax и Km уменьшаются в одинаковое число раз, определяемое концентрацией ингибитора. |
| Каталитическая эффективность фермента kcat/Km | $\frac{k_{cat}}{K_m}=\frac{V_{max}}{[E]_T K_m}$ | Химическая кинетика | Отношение kcat/Km характеризует начальную скорость ферментной реакции при низкой концентрации субстрата в модели Михаэлиса — Ментен. Оно связывает скорость с концентрациями активных центров и субстрата. |
| Чистое неконкурентное ингибирование фермента | $v_0=\frac{V_{max}[S]_0}{(1+[I]/K_i)(K_m+[S]_0)}$ | Химическая кинетика | При чистом неконкурентном ингибировании ингибитор одинаково связывается со свободным ферментом и комплексом фермент — субстрат. В простой обратимой модели Vmax уменьшается, а кажущееся Km остаётся прежним. |